Glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase (ferrédoxine)
Glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase (ferrédoxine)
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS | |
| Cofacteur(s) | Fe-S, W, molybdoptérine |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
La Glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase à ferrédoxine est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :
- D-glycéraldéhyde-3-phosphate + H2O + 2 ferrédoxines oxydées 3-phospho-D-glycérate + 2 H+ + 2 ferrédoxines réduites.
Cette enzyme fonctionne avec des cofacteurs fer-soufre et de la molybdoptérine liée au tungstène. On pense qu'elle intervient à la place de la glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase et peut-être également de la phosphoglycérate kinase dans la glycolyse alternative identifiée chez Pyrococcus furiosus, une archée hyperthermophile[1]. Elle est spécifique au glycéraldéhyde-3-phosphate.
Notes et références
[modifier | modifier le code]- (en) Swarnalatha Mukund et Michael W. W. Adams, « Glyceraldehyde-3-phosphate Ferredoxin Oxidoreductase, a Novel Tungsten-containing Enzyme with a Potential Glycolytic Role in the Hyperthermophilic Archaeon Pyrococcus furiosus », Journal of the Biological Chemistry, vol. 270, no 15, , p. 8389-8392 (PMID 0007721730, DOI 10.1074/jbc.270.15.8389, lire en ligne)
- (en) Roopali Roy, Angeli L. Menon et Michael W.W. Adams, « Aldehyde oxidoreductases from Pyrococcus furiosus », Methods in Enzymology, vol. 331, , p. 132-144 (PMID 11265456, DOI 10.1016/S0076-6879(01)31052-2, lire en ligne)
